Sự khác biệt chính - Alpha Helix và tấm gấp nếp Beta

Chuỗi xoắn alpha và đĩa beta là hai cấu trúc thứ cấp khác nhau của protein. Chuỗi xoắn alpha là cấu trúc xoắn ốc hoặc cuộn xoắn thuận tay phải của chuỗi polypeptit. Trong chuỗi xoắn alpha, mỗi nhóm N-H xương sống tặng một liên kết hydro cho nhóm C = O của đường trục, được đặt trong bốn gốc trước đó. Tại đây, các liên kết hydro xuất hiện trong chuỗi polypeptit để tạo ra cấu trúc xoắn ốc. Các tấm beta bao gồm các sợi beta được kết nối với nhau bằng ít nhất hai hoặc ba liên kết hydro xương sống; chúng tạo thành một tấm thường xoắn, xếp nếp. Ngược lại với chuỗi xoắn alpha, liên kết hydro trong các tấm beta hình thành giữa các nhóm N-H trong xương sống của một sợi và các nhóm C = O trong xương sống của các sợi lân cận. Đây là Sự khác biệt chính giữa Alpha Helix và Beta Pleated Sheet.

Alpha Helix là gì

Protein được tạo thành từ các chuỗi polypeptit và chúng được chia thành nhiều loại như sơ cấp, thứ cấp, bậc ba và bậc bốn, tùy thuộc vào hình dạng gấp khúc của chuỗi polypeptit. Các xoắn α và các tấm có nếp gấp beta là hai cấu trúc bậc hai thường gặp nhất của chuỗi polypeptit.

Cấu trúc xoắn alpha của protein hình thành do liên kết hydro giữa các nhóm amit và cacbonyl xương sống của nó. Đây là cuộn dây thuận tay phải, thường chứa 4 đến 40 gốc axit amin trong chuỗi polypeptit. Hình sau minh họa cấu trúc của chuỗi xoắn alpha.

Liên kết hydro hình thành giữa nhóm N-H của một gốc amin với nhóm C = O của một axit amin khác, nhóm này được đặt trong 4 gốc trước đó. Các liên kết hydro này rất cần thiết để tạo ra cấu trúc xoắn alpha và mỗi lượt hoàn chỉnh của chuỗi xoắn đều có 3,6 gốc amin.

Các axit amin có nhóm R quá lớn (tức là tryptophan, tyrosine) hoặc quá nhỏ (tức là glycine) làm mất ổn định các xoắn α. Proline cũng làm mất ổn định các xoắn α do hình dạng không đều của nó; nhóm R của nó liên kết trở lại với nitơ của nhóm amit, và gây ra cản trở steric. Ngoài ra, việc thiếu một hydro trên nitơ của Proline ngăn cản nó tham gia vào liên kết hydro. Ngoài ra, sự ổn định của chuỗi xoắn alpha phụ thuộc vào mômen lưỡng cực của toàn bộ chuỗi xoắn, điều này được tạo ra do các lưỡng cực riêng lẻ của nhóm C = O tham gia vào liên kết hydro. Các xoắn α ổn định thường kết thúc bằng một axit amin tích điện để trung hòa mômen lưỡng cực.

Một phân tử Hemoglobin, có bốn tiểu đơn vị liên kết heme, mỗi tiểu đơn vị phần lớn được tạo thành từ các vòng xoắn α.

Tấm xếp nếp Beta là gì

Các tấm gấp nếp beta là một loại cấu trúc bậc hai khác của protein. Các tấm beta bao gồm các sợi beta được kết nối với nhau bằng ít nhất hai hoặc ba liên kết hydro xương sống, tạo thành một tấm thường xoắn, xếp nếp. Nói chung, một sợi beta chứa từ 3 đến 10 gốc axit amin, và các sợi này được sắp xếp liền kề với các sợi beta khác trong khi tạo thành mạng lưới liên kết hydro rộng rãi. Ở đây, các nhóm N-H trong xương sống của một sợi tạo ra liên kết hydro với các nhóm C = O trong xương sống của các sợi lân cận. Hai đầu của chuỗi peptit có thể được gán cho đầu cuối N và đầu cuối C để minh họa hướng. N- đầu cuối chỉ ra một đầu của chuỗi peptit, nơi có sẵn nhóm amin tự do. Tương tự, đầu cuối C đại diện cho đầu cuối khác của chuỗi peptit, nơi có sẵn nhóm cacboxylic tự do.

Các sợi β liền kề có thể hình thành liên kết hydro theo cách sắp xếp đối song, song song hoặc hỗn hợp. Trong cách sắp xếp chống song song, ga cuối N của một khán đài tiếp giáp với ga cuối C của khán đài tiếp theo. Trong một cách sắp xếp song song, N- đầu cuối của các sợi liền kề được định hướng theo cùng một hướng. Hình dưới đây minh họa cấu trúc và kiểu liên kết hydro của các sợi beta song song và phản song song.

a) chống song song b) song song

Sự khác biệt giữa Alpha Helix và Beta Pleated Sheet

Hình dạng

Alpha Helix: Alpha Helix là một cấu trúc giống như thanh cuộn bên tay phải.

Tấm xếp nếp Beta: Trang tính beta là một cấu trúc giống như trang tính.

Sự hình thành

Alpha Helix: Liên kết hydro hình thành trong chuỗi polypeptit để tạo ra cấu trúc xoắn.

Tấm xếp nếp Beta: Các tấm beta được hình thành bằng cách liên kết hai hoặc nhiều sợi beta bằng liên kết H.

Trái phiếu

Alpha Helix: Chuỗi xoắn alpha có n + 4 sơ đồ liên kết H. tức là liên kết hydro hình thành giữa nhóm N-H của một amino axit với nhóm C = O của amino axit khác, nhóm này được đặt trong 4 gốc trước đó.

Tấm xếp nếp Beta: Liên kết hydro được hình thành giữa các nhóm N-H và C = O lân cận của chuỗi peptit liền kề.

-R nhóm

Alpha Helix: -Nhóm R của các axit amin được định hướng bên ngoài của chuỗi xoắn.

Tấm xếp nếp Beta: -R các nhóm được hướng đến cả bên trong và bên ngoài của trang tính.

Con số

Alpha Helix: Đây có thể là một chuỗi đơn.

Tấm xếp nếp Beta: Điều này không thể tồn tại dưới dạng một chuỗi beta duy nhất; phải có hai hoặc nhiều hơn.

Kiểu

Alpha Helix: Cái này chỉ có một loại.

Tấm xếp nếp Beta: Điều này có thể là song song, chống song song hoặc hỗn hợp.

Phẩm chất

Alpha Helix: 100^o quay vòng, 3,6 dư lượng mỗi lượt và 1,5 A^o tăng từ một carbon alpha lên thứ hai

Tấm xếp nếp Beta: 3,5 A^o tăng giữa các chất cặn bã

Axit amin

Alpha Helix: Chuỗi xoắn alpha thích các chuỗi bên axit amin, có thể bao phủ và bảo vệ các liên kết H xương sống trong lõi của chuỗi xoắn.Tấm xếp nếp Beta: Cấu trúc mở rộng để lại không gian tối đa cho các chuỗi bên axit amin. Do đó, các axit amin có chuỗi bên lớn cồng kềnh thích cấu trúc tấm beta hơn.

Sự ưa thích

Alpha Helix: Chuỗi xoắn alpha thích các axit amin Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg.

Tấm xếp nếp Beta: Trang tính beta thích Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Hình ảnh lịch sự:

“Cấu trúc protein xoắn Alpha” [Miền công cộng] qua Commons Wikimedia

“Phân tử hempglobin” của Zephyris tại Wikipedia tiếng Anh (CC BY-SA 3.0) qua Commons Wikimedia

“Parellel and Antiparellel” của Fvasconcellos - Tác phẩm riêng. Được tạo bởi người tải lên theo yêu cầu của Opabinia regalis., (Public Domain) qua Commons Wikimedia