Sự khác biệt chính - Hemoglobin và Myoglobin

Hemoglobin và myoglobin là hai loại protein globin đóng vai trò là protein liên kết với oxy. Cả hai loại protein đều có khả năng làm tăng lượng oxy hòa tan trong dịch sinh học của động vật có xương sống cũng như ở một số động vật không xương sống. Các nhóm chân giả hữu cơ có đặc điểm tương tự đều tham gia vào quá trình liên kết oxy trong cả hai loại protein. Tuy nhiên, định hướng 3-D trong không gian hoặc thuyết đồng phân lập thể của hemoglobin và myoglobin là khác nhau. Do sự khác biệt này, lượng oxy có thể liên kết với mỗi phân tử protein cũng khác nhau. Hemoglobin có khả năng liên kết chặt chẽ với oxy nhưng trái lại myoglobin không có khả năng liên kết chặt chẽ với oxy. Sự khác biệt này giữa hemoglobin và myoglobin làm phát sinh các chức năng khác nhau của chúng; hemoglobin được tìm thấy trong dòng máu, vận chuyển oxy từ phổi đến phần còn lại của cơ thể trong khi myoglobin được tìm thấy trong cơ, giải phóng oxy cần thiết.

Các lĩnh vực chính được bao phủ

1. Hemoglobin là gì - Định nghĩa, Cấu trúc và Thành phần, Chức năng 2. Myoglobin là gì - Định nghĩa, Cấu trúc và Thành phần, Chức năng 3. Điểm giống nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin - Nêu những điểm giống nhau 4. Sự khác biệt giữa Hemoglobin và Myoglobin - So sánh các điểm khác biệt chính

Thuật ngữ chính: Hemoglobin, Myoglobin, Oxy, Haem, Protein, Globin Protein, Máu

Hemoglobin là gì

Hemoglobin là một protein hình cầu đa tiểu đơn vị có cấu trúc bậc bốn. Nó bao gồm hai tiểu đơn vị α và hai β sắp xếp theo cấu trúc tứ diện. Hemoglobin là một metalloprotein có chứa sắt. Mỗi tiểu đơn vị trong số bốn tiểu đơn vị protein hình cầu được liên kết với nhóm haem giả, không phải protein, liên kết với một phân tử oxy. Việc sản xuất hemoglobin xảy ra trong tủy xương. Các protein Globin được tổng hợp bởi các ribozom trong bào tương. Phần haem được tổng hợp trong ti thể. Một nguyên tử sắt tích điện được giữ trong vòng porphyrin bằng liên kết cộng hóa trị của sắt với bốn nguyên tử nitơ trong cùng một mặt phẳng. Các nguyên tử N này thuộc vòng imidazole của gốc F8 histidine của mỗi tiểu đơn vị trong số bốn tiểu đơn vị globin. Trong hemoglobin, sắt tồn tại dưới dạng Fe²⁺, tạo màu đỏ cho hồng cầu.

Con người có ba loại hemoglobin: hemoglobin A, hemoglobin A₂ và hemoglobin F. Hemoglobin A là loại hemoglobin phổ biến, được mã hóa bởi các gen HBA1, HBA2 và HBB. Bốn tiểu đơn vị của hemoglobin A bao gồm hai tiểu đơn vị α và hai tiểu đơn vị β (α₂β₂). Hemoglobin A₂ và hemoglobin F rất hiếm và bao gồm hai tiểu đơn vị α và hai δ và hai tiểu đơn vị α và hai γ tương ứng. Ở trẻ sơ sinh, loại hemoglobin là Hb F (α₂γ₂).

Vì phân tử hemoglobin bao gồm 4 tiểu đơn vị nên nó có thể liên kết với 4 phân tử oxy. Do đó, hemoglobin được tìm thấy trong các tế bào hồng cầu, là chất vận chuyển oxy trong máu. Do sự hiện diện của bốn tiểu đơn vị trong cấu trúc, sự liên kết của oxy tăng lên khi phân tử oxy đầu tiên liên kết với nhóm haem đầu tiên. Quá trình này được xác định là liên kết hợp tác của oxy. Hemoglobin chiếm 96% trọng lượng khô của hồng cầu. Một số carbon dioxide cũng liên kết với hemoglobin để vận chuyển từ các mô đến phổi. 80% carbon dioxide được vận chuyển qua huyết tương. Cấu trúc của hemoglobin được thể hiện trong hình 1.

Hình 1: Cấu trúc Hemoglobin

Chức năng của Hemoglobin

Myoglobin là gì

Myoglobin là protein liên kết oxy trong tế bào cơ của động vật có xương sống, tạo ra màu đỏ hoặc xám đen riêng biệt cho cơ. Nó được biểu hiện độc quyền trong cơ xương và cơ tim. Myoglobin chiếm 5-10% protein tế bào chất trong tế bào cơ. Vì sự thay đổi axit amin trong chuỗi polynucleotide của hemoglobin và myoglobin là bảo tồn, nên cả hemoglobin và myoglobin đều có cấu trúc tương tự. Ngoài ra, myoglobin là một đơn phân, cấu tạo từ một chuỗi polynucleotide đơn, bao gồm một nhóm haem duy nhất. Do đó, nó có khả năng liên kết với một phân tử oxy. Do đó, không có sự liên kết hợp tác của oxy xảy ra trong myoglobin. Tuy nhiên, ái lực liên kết của myoglobin cao khi so sánh với ái lực của hemoglobin. Kết quả là, myoglobin đóng vai trò là protein dự trữ oxy trong cơ bắp. Myoglobin giải phóng oxy khi các cơ hoạt động. Cấu trúc 3-D của hemoglobin được thể hiện trong hình 2.

Hình 2: Myoglobin

Điểm giống nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin

Sự khác biệt giữa Hemoglobin và Myoglobin

Sự định nghĩa

Huyết sắc tố: Hemoglobin là một loại protein màu đỏ, có nhiệm vụ vận chuyển oxy trong máu của động vật có xương sống.

Myoglobin: Myoglobin là một loại protein màu đỏ có huyết, có chức năng vận chuyển và lưu trữ oxy trong các tế bào cơ.

Trọng lượng phân tử

Huyết sắc tố: Trọng lượng phân tử của hemoglobin là 64 kDa.

Myoglobin: Trọng lượng phân tử của hemoglobin là 16,7 kDa.

Thành phần

Huyết sắc tố: Hemoglobin được cấu tạo bởi 4 chuỗi polypeptit.

Myoglobin: Myoglobin được cấu tạo từ một chuỗi polypeptit duy nhất.

Cấu trúc bậc bốn

Huyết sắc tố: Hemoglobin là một tetrame bao gồm hai tiểu đơn vị α và hai β.

Myoglobin: Myoglobin là một đơn phân. Do đó, nó thiếu cấu trúc bậc bốn.

Số lượng phân tử oxy

Huyết sắc tố: Hemoglobin liên kết với bốn phân tử oxy.

Myoglobin: Myoglobin chỉ liên kết với một phân tử oxy.

Hợp tác ràng buộc

Huyết sắc tố: Vì hemoglobin là một tetramer nên nó thể hiện sự liên kết hợp tác với oxy.

Myoglobin: Vì myoglobin là một đơn phân nên nó không thể hiện tính liên kết hợp tác.

Ái lực với oxy

Huyết sắc tố: Hemoglobin có ái lực thấp để liên kết với oxy.

Myoglobin: Myoglobin có ái lực cao để liên kết với oxy, không phụ thuộc vào nồng độ oxy.

Liên kết với oxy

Huyết sắc tố: Hemoglobin có khả năng liên kết chặt chẽ với oxy.

Myoglobin: Myoglobin không có khả năng liên kết chặt chẽ với oxy.

Tần suất xảy ra

Huyết sắc tố: Hemoglobin được tìm thấy trong dòng máu.

Myoglobin: Myoglobin được tìm thấy bên trong cơ bắp.

Các loại

Huyết sắc tố: Hemoglobin A, hemoglobin A₂ và hemoglobin F là các loại hemoglobin ở người.

Myoglobin: Một loại myoglobin duy nhất được tìm thấy trong tất cả các tế bào.

Hàm số

Huyết sắc tố: Hemoglobin lấy oxy từ phổi và vận chuyển đến phần còn lại của cơ thể.

Myoglobin: Myoglobin lưu trữ oxy trong các tế bào cơ và giải phóng khi cần thiết.

Phần kết luận

Hemoglobin và myoglobin là hai protein hình cầu liên kết oxy ở động vật có xương sống. Hemoglobin là một tetramer hợp tác liên kết với bốn phân tử oxy. Myoglobin là một đơn phân bao gồm một nhóm haem duy nhất. Vì khả năng liên kết của hemoglobin cao hơn myoglobin, nên hemoglobin được sử dụng làm protein vận chuyển oxy trong máu. Myoglobin được sử dụng làm protein lưu trữ oxy trong các tế bào cơ. Ái lực liên kết oxy với myoglobin cao hơn ái lực của hemoglobin. Sự khác biệt chính của hemoglobin và myoglobin là ở chức năng của chúng. Sự khác biệt về chức năng của hemoglobin và myoglobin phát sinh do sự khác biệt về cấu trúc 3-D của chúng.

Thẩm quyền giải quyết:

1. ” Myoglobin. ” Hemoglobin và Myoglobin. N.p., n.d. Web. Có sẵn ở đây. 05 Tháng Sáu 2017. 2. ”Myoglobin.” Bách khoa toàn thư Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Có sẵn ở đây. Ngày 05 tháng 6 năm 2017.

Hình ảnh lịch sự:

1. “1904 Hemoglobin” của OpenStax College - Trang web Giải phẫu & Sinh lý học, Connexions. Ngày 19 tháng 6 năm 2013. (CC BY 3.0) qua Commons Wikimedia 2. “Myoglobin” Bởi → AzaToth - tự tạo dựa trên mục nhập PDB (Public Domain) qua Commons Wikimedia